Thymosine α1 et thymuline : deux peptides d’origine thymique
28 résidus acétylés contre un nonapeptide à pyroglutamate complexant le zinc : structures, masses, analyse et conservation de deux peptides thymiques.
Publié le · 2 min de lecture
Le thymus a donné son nom à plusieurs peptides isolés de ses extraits dans les années 1970 et 1980. Deux d’entre eux, chimiquement très différents, figurent au catalogue : la thymosine α1, peptide acide de 28 résidus, et la thymuline, nonapeptide qui n’exprime sa forme décrite qu’en présence de zinc.
Thymosine α1
Ac-SDAAVDTSSEITTKDLKEKKEVVEEAEN
| Propriété | Valeur |
|---|---|
| Longueur | 28 résidus, N-acétylée |
| Formule | C129H215N33O55 |
| Masse molaire | 3 108,3 g/mol |
| CAS | 62304-98-7 |
| Point isoélectrique | ≈ 4 (très acide) |
| Résidus aromatiques | Aucun |
La thymosine α1 provient de l’extrémité N-terminale de la prothymosine α, dont elle est libérée par clivage. Riche en glutamate et aspartate, elle est très acide et peu structurée en solution aqueuse. Elle ne contient ni méthionine ni cystéine, mais son asparagine C-terminale est un site de désamidation en solution (voir Désamidation).
Analyse : sans Trp ni Tyr, détection à 214 nm uniquement. En ESI positif, la forte acidité réduit l’ionisation ; l’ESI négatif ou des ions multichargés [M+3H]³⁺ (≈ 1 037) et [M+4H]⁴⁺ (≈ 778) sont utilisés. Peptide long, il demande une méthode à gradient lent pour séparer les délétions (voir Synthèse peptidique en phase solide).
Thymuline (FTS)
pGlu-Ala-Lys-Ser-Gln-Gly-Gly-Ser-Asn
| Propriété | Valeur |
|---|---|
| Longueur | 9 résidus |
| N-terminal | Pyroglutamate (pas d’amine libre) |
| Formule (peptide seul) | C33H54N12O15 |
| Masse molaire | 858,9 g/mol |
| Forme décrite | Complexe équimolaire avec Zn²⁺ |
Isolée du sérum sous le nom de facteur thymique sérique (FTS), la thymuline n’a d’activité décrite que complexée au zinc. Le flacon contient le peptide seul : le chercheur prépare le complexe à un ratio contrôlé en ajoutant une solution de sel de zinc, ce qui permet aussi d’étudier le peptide non complexé comme témoin.
Chimie : le pyroglutamate N-terminal bloque l’amine, supprimant une charge et un site d’attaque des aminopeptidases. La séquence Gln-Gly-Gly et l’asparagine C-terminale sont des sites de désamidation possibles en solution à pH neutre.
Analyse : très polaire, peu retenue en phase inverse ; [M+H]⁺ ≈ 859,4 (monoisotopique 858,38).
Comparaison
| Thymosine α1 | Thymuline | |
|---|---|---|
| Taille | 28 résidus, 3,1 kDa | 9 résidus, 0,86 kDa |
| Extrémité N | Acétyl-Ser | Pyroglutamate |
| Charge à pH 7 | ≈ −6 | ≈ 0 |
| Cofacteur | Aucun | Zn²⁺ |
| Point sensible | Asn28 | Gln5, Asn9 |
Les autres peptides thymiques du catalogue
Le dipeptide Thymogen (Glu-Trp) appartient à la série des biorégulateurs courts (voir panorama). La thymosine β4, malgré son nom, n’est pas apparentée à la thymosine α1 : c’est une protéine de liaison à l’actine présente dans de nombreux tissus (voir TB-500 et thymosine β4).
Formats
Thymosine α1 en 5 et 10 mg ; thymuline en 5 et 10 mg ; famille Thymiques et biorégulateurs.
