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MUSECHEM Research Peptides
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Substrats enzymatiques et sondes FRET

O-linked GlcNAc transferase (OGT) Substrate

P001317 ≥95% 17 aa En stock UE

O-linked GlcNAc transferase (OGT) Substrate : peptide de recherche à 17 résidus, réf. P001317, pureté ≥95%, masse 1783.2. Prix en euros, stock UE, expédition le jour même avant 14h00. Usage recherche uniquement.

Flacon O-linked GlcNAc transferase (OGT) Substrate, 0.5 mg, étiquette Auptide
Flacon serti 0.5 mg, poudre lyophilisée, étiquetage Auptide avec numéro de lot, pureté et mention d’usage recherche.
Carte des résidus de O-linked GlcNAc transferase (OGT) Substrate : KKKYPGGSTPVSSANMM
Carte des résidus colorée par chimie de chaîne latérale — hydrophobe, polaire, acide, basique. La séquence complète figure dans le tableau de spécifications.

Spécifications

Spécifications de O-linked GlcNAc transferase (OGT) Substrate
Référence catalogue P001317
Formule brute C76H127N21O24S2
Masse moléculaire 1783.2
Pureté (HPLC) ≥95%
Séquence KKKYPGGSTPVSSANMM
Nombre de résidus 17
Forme Lyophilized
Conservation - 20 °C
Conjugaison Unconjugated

Composition et propriétés calculées

Valeurs calculées à partir de la séquence publiée ci-dessus. Elles décrivent la chimie de la molécule — composition, charge, réactivité des chaînes latérales — et ne préjugent d’aucune activité biologique.

Charge nette à pH 7
+3
Résidus résolus
17 / 17
Composition en acides aminés par classe de chaîne latérale
Classe de chaîne latéraleRésidusPart
Hydrophobes 4 24 %
Polaires non chargés 6 35 %
Basiques (chargés +) 3 18 %
Gly / Pro (conformationnels) 4 24 %

Points de vigilance à la manipulation

  • Résidus oxydables. Présence de méthionine : chaînes latérales sensibles à l’oxydation. Conserver à l’abri de la lumière et de l’air.
  • Désamidation possible. Présence d’asparagine ou de glutamine : désamidation possible en solution aqueuse à pH neutre ou alcalin. Conserver les solutions congelées et à pH légèrement acide.

Reconstitution — conditionnement 0.5 mg

Charge nette positive : commencer par de l’eau ultrapure stérile. En cas de dissolution incomplète, ajouter de l’acide acétique dilué (0,1 %) goutte à goutte.

Volume de solvant par concentration cible
Concentration cibleVolume à ajouter
0.5 mg/mL1 mL
1 mg/mL500 µL
2 mg/mL250 µL
5 mg/mL100 µL

Volumes calculés pour 0.5 mg de peptide net. Vérifier la teneur nette indiquée sur le certificat d’analyse du lot : le contenu peptidique réel tient compte du contre-ion et de l’eau résiduelle.

Conditionnements et prix

Prix par conditionnement
ConditionnementRéférence SKUPrix HTPrix au mg
0.5 mg P001317-0M5 38,90 € 78 €/mg
1 mg P001317-1M0 63,90 € 64 €/mg
5 mg P001317-5M0 244,90 € 49 €/mg
10 mg P001317-10M0 419,90 € 42 €/mg

Questions fréquentes

Quel est le prix de O-linked GlcNAc transferase (OGT) Substrate ?

O-linked GlcNAc transferase (OGT) Substrate (réf. P001317) est proposé à partir de 38,90 € HT pour 0.5 mg, le meilleur rapport au milligramme étant le conditionnement de 10 mg à 419,90 €. Les prix sont affichés en euros hors taxes, avec une remise quantitative de 5 % dès 2 unités et jusqu'à 25 %, port offert dès 199 € dans toute l'Union européenne.

Quelle est la pureté de O-linked GlcNAc transferase (OGT) Substrate ?

O-linked GlcNAc transferase (OGT) Substrate est fourni à une pureté ≥95%, déterminée par HPLC en phase inverse. Le certificat d'analyse du lot expédié, incluant le chromatogramme et le spectre de masse, est fourni avec chaque commande et consultable en ligne via le numéro de lot imprimé sur le flacon.

Quelle est la séquence de O-linked GlcNAc transferase (OGT) Substrate ?

La séquence est KKKYPGGSTPVSSANMM (17 résidus). Masse moléculaire 1783.2. Formule brute C76H127N21O24S2.

Comment conserver O-linked GlcNAc transferase (OGT) Substrate ?

Conserver le flacon lyophilisé à - 20 °C, à l'abri de la lumière et de l'humidité. Présence de méthionine : chaînes latérales sensibles à l’oxydation. Conserver à l’abri de la lumière et de l’air. Présence d’asparagine ou de glutamine : désamidation possible en solution aqueuse à pH neutre ou alcalin. Conserver les solutions congelées et à pH légèrement acide. Laisser revenir à température ambiante avant ouverture pour éviter la condensation, puis aliquoter après reconstitution afin d'éviter les cycles de congélation-décongélation répétés.

Comment reconstituer O-linked GlcNAc transferase (OGT) Substrate ?

Charge nette positive : commencer par de l’eau ultrapure stérile. En cas de dissolution incomplète, ajouter de l’acide acétique dilué (0,1 %) goutte à goutte. À partir du conditionnement de 0.5 mg, 1 mL donnent 0.5 mg/mL, 500 µL donnent 1 mg/mL, 250 µL donnent 2 mg/mL, 100 µL donnent 5 mg/mL. La charge nette calculée à pH 7 est de +3.

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