Produits destinés exclusivement à la recherche en laboratoire. Ni médicament, ni denrée alimentaire, ni cosmétique. Ne pas administrer à l’humain ou à l’animal.

Peptides de recherche généraux

Difopein

P000726 ≥95% 62 aa En stock UE

Difopein : peptide de recherche à 62 résidus, réf. P000726, pureté ≥95%, CAS 396834-58-5, masse 6387.2. Prix en euros, stock UE, expédition le jour même avant 14h00. Usage recherche uniquement.

Flacon Difopein, 0.1 mg, étiquette Auptide
Flacon serti 0.1 mg, poudre lyophilisée, étiquetage Auptide avec numéro de lot, pureté et mention d’usage recherche.
Carte des résidus de Difopein : SADGAPHCVPRDLSWLDLEANMCLPGAAGLDSADGAPHCVPRDLSWLDLEANMCLPGAAGLE
Carte des résidus colorée par chimie de chaîne latérale — hydrophobe, polaire, acide, basique. La séquence complète figure dans le tableau de spécifications.
Structure chimique de Difopein
Structure chimique

Spécifications

Spécifications de Difopein
Référence catalogue P000726
Numéro CAS 396834-58-5
Formule brute C273H424N76O89S6
Masse moléculaire 6387.2
Pureté (HPLC) ≥95%
Séquence SADGAPHCVPRDLSWLDLEANMCLPGAAGLDSADGAPHCVPRDLSWLDLEANMCLPGAAGLE
Nombre de résidus 62
Conservation -20°C

Composition et propriétés calculées

Valeurs calculées à partir de la séquence publiée ci-dessus. Elles décrivent la chimie de la molécule — composition, charge, réactivité des chaînes latérales — et ne préjugent d’aucune activité biologique.

Charge nette à pH 7
-7.8
Résidus résolus
62 / 62
Composition en acides aminés par classe de chaîne latérale
Classe de chaîne latéraleRésidusPart
Hydrophobes 26 42 %
Polaires non chargés 10 16 %
Acides (chargés −) 10 16 %
Basiques (chargés +) 4 6 %
Gly / Pro (conformationnels) 12 19 %

Points de vigilance à la manipulation

  • Cystéines multiples. 4 résidus cystéine : oxydation possible en solution et formation de ponts disulfure inter- ou intramoléculaires. Travailler sous atmosphère inerte et éviter les cycles répétés de congélation-décongélation.
  • Résidus oxydables. Présence de méthionine et tryptophane : chaînes latérales sensibles à l’oxydation. Conserver à l’abri de la lumière et de l’air.
  • Désamidation possible. Présence d’asparagine ou de glutamine : désamidation possible en solution aqueuse à pH neutre ou alcalin. Conserver les solutions congelées et à pH légèrement acide.

Reconstitution — conditionnement 0.1 mg

Charge nette négative : commencer par de l’eau ultrapure stérile. En cas de dissolution incomplète, ajouter une base faible diluée (bicarbonate d’ammonium 0,1 %) goutte à goutte.

Volume de solvant par concentration cible
Concentration cibleVolume à ajouter
0.5 mg/mL200 µL
1 mg/mL100 µL
2 mg/mL50 µL
5 mg/mL20 µL

Volumes calculés pour 0.1 mg de peptide net. Vérifier la teneur nette indiquée sur le certificat d’analyse du lot : le contenu peptidique réel tient compte du contre-ion et de l’eau résiduelle.

Conditionnements et prix

Prix par conditionnement
ConditionnementRéférence SKUPrix HTPrix au mg
0.1 mg P000726-0M1 47,90 € 479 €/mg
0.25 mg P000726-0M25 104,90 € 420 €/mg
0.5 mg P000726-0M5 199,90 € 400 €/mg
1 mg P000726-1M0 369,90 € 370 €/mg

Questions fréquentes

Quel est le prix de Difopein ?

Difopein (réf. P000726) est proposé à partir de 47,90 € HT pour 0.1 mg, le meilleur rapport au milligramme étant le conditionnement de 1 mg à 369,90 €. Les prix sont affichés en euros hors taxes, avec une remise quantitative de 5 % dès 2 unités et jusqu'à 25 %, port offert dès 199 € dans toute l'Union européenne.

Quelle est la pureté de Difopein ?

Difopein est fourni à une pureté ≥95%, déterminée par HPLC en phase inverse. Le certificat d'analyse du lot expédié, incluant le chromatogramme et le spectre de masse, est fourni avec chaque commande et consultable en ligne via le numéro de lot imprimé sur le flacon.

Quelle est la séquence de Difopein ?

La séquence est SADGAPHCVPRDLSWLDLEANMCLPGAAGLDSADGAPHCVPRDLSWLDLEANMCLPGAAGLE (62 résidus). Masse moléculaire 6387.2. Formule brute C273H424N76O89S6.

Comment conserver Difopein ?

Conserver le flacon lyophilisé à -20°C, à l'abri de la lumière et de l'humidité. 4 résidus cystéine : oxydation possible en solution et formation de ponts disulfure inter- ou intramoléculaires. Travailler sous atmosphère inerte et éviter les cycles répétés de congélation-décongélation. Présence de méthionine et tryptophane : chaînes latérales sensibles à l’oxydation. Conserver à l’abri de la lumière et de l’air. Présence d’asparagine ou de glutamine : désamidation possible en solution aqueuse à pH neutre ou alcalin. Conserver les solutions congelées et à pH légèrement acide. Laisser revenir à température ambiante avant ouverture pour éviter la condensation, puis aliquoter après reconstitution afin d'éviter les cycles de congélation-décongélation répétés.

Comment reconstituer Difopein ?

Charge nette négative : commencer par de l’eau ultrapure stérile. En cas de dissolution incomplète, ajouter une base faible diluée (bicarbonate d’ammonium 0,1 %) goutte à goutte. À partir du conditionnement de 0.1 mg, 200 µL donnent 0.5 mg/mL, 100 µL donnent 1 mg/mL, 50 µL donnent 2 mg/mL, 20 µL donnent 5 mg/mL. La charge nette calculée à pH 7 est de -7.8.

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